可逆性地在蛋白质上添加磷酸基对真核细胞信号转导起着重要作用，蛋白磷酸化和去磷酸化参与调节细胞活动的各个方面。随着已知蛋白激酶数量飞速增长，确定细胞中哪种蛋白激酶与哪种底物相互作用就变得更具挑战性。通过对比磷酸化位点的氨基酸序列与已知底物序列来找到的共有磷酸化位点序列已被证实是一种有效方法，这些序列有助于预测潜在的蛋白质底物中特定蛋白激酶磷酸化位点。

由于决定蛋白激酶特异性涉及复杂的三维结构，这些较短的氨基酸序列只描述了磷酸基接受位点周围的一级结构，因此把问题简单化了（见综述 1），没有考虑到二级及三级结构，也没有考虑到其它多肽链或者同链中位置稍远处的因素，此外，在特定序列中并不是所有残基对于激酶的识别及磷酸化具有同等影响，因此，使用这些序列时应该慎重。